Які ферменти беруть участь у травленні

Ферментыглавную роль в химической переработке пище, они вырабатываются в желудке, слюнных железах, кишечнике и поджелудочной железе. Існує величезна кількість різних травних ферментів, однак у них у всіх є ряд загальних властивостей.

Кожному ферменту притаманна висока специфічність. Це означає, що він каталізує тільки одну реакцію або діє тільки на один тип зв'язку. Висока специфічність ферментів травлення забезпечує тонку регуляцію життєво важливих процесів у клітці та організмі в цілому.

У живому організмі всі процеси прямо або побічно здійснюються за участю ферментів. Під дією ферментів травлення складові компоненти їжі (білки, ліпіди та вуглеводи) розщеплюються до більш простих сполук. Порушення активності або утворення ферментів призводить до появи важких захворювань.

Ферменти, які називають ліпазами, розщеплюють жири, амілази - вуглеводи, а протеази - білки. До протеазів відносять: трипсин і хімотрипсин, хімозин шлунка, пепсин, ерепсин і карбоксипептидазу підшлункової залози. Серед амілаз присутні мальтаза слини, лактаза, а також амілаза і мальтаза підшлункового соку.

Ферменти складаються з декількох пептидних ланцюгів, як правило, вони володіють четвертичною структурою. Крім поліпептидних ланцюгів, ферменти можуть включати в себе небілкові структури. Апоферментом називають білкову частину, а кофактором або коферментом - небілкову. Якщо небілкова частина представлена аніонами або катіонами неорганічних речовин її вважають кофактором. У тому випадку, якщо вона являє собою низькомолекулярну органічну речовину, небілкова частина є коферментом.

Механізм дії ферментів можна пояснити за допомогою теорії активного центру. Згідно з цією теорією в молекулі ферменту є ділянки, в яких відбувається каталіз за рахунок тісного контакту між молекулами ферменту і специфічної речовини, його називають субстратом. Активним центром може бути окрема функціональна група. Як правило, для каталітичного впливу необхідно поєднання декількох амінокислотних залишків, розташованих в певному порядку.

Хімічна будова активного центру ферменту дозволяє йому пов'язувати тільки певний субстрат. Інші амінокислотні залишки, що входять до складу великої молекули ферменту, забезпечують їй глобулярну форму, яка необхідна для ефективної роботи активного центру.

Ферменти стають активними при певних значеннях pH середовища. Наприклад, фермент пепсин активний тільки в кислому середовищі, а ліпази - в слабощілковому. Ферменти можуть діяти тільки у вузькому інтервалі температур від 36 до 37 ° С, за його межами їх активність різко знижується, при цьому процес травлення порушується.